Aké potraviny zvyšujú hemoglobín v krvi

12 minút Zaslal Lyubov Dobretsova 1299

Krvné bielkoviny obsahujúce železo, ktoré sú väčšinou známe ako hemoglobín, do značnej miery určujú celkový stav človeka. Pokles jeho hladiny je takmer vo všetkých prípadoch sprevádzaný stratou vitality a v dôsledku toho životnou aktivitou.

Zníženie množstva hemoglobínu v krvi alebo anémia je veľmi častá patológia, ktorá si vyžaduje povinnú korekciu. V ťažkých situáciách sa predpisujú lieky, pretože je potrebné čo najrýchlejšie uviesť stav pacienta späť do normálu, a tým zabrániť rozvoju možných komplikácií..

V menej pokročilých prípadoch sa však často uchyľujú k lojálnejším metódam a predpisujú pacientom stravu obsahujúcu výrobky, ktoré zvyšujú hemoglobín. Zvyčajne to stačí na zotavenie..

O hemoglobíne

Ako už bolo spomenuté, hemoglobín je proteínová zlúčenina, ktorá sa nachádza v červených krvinkách, je schopná viazať sa na kyslík a zabezpečuje jej transport do všetkých životne dôležitých orgánov a tkanív ľudského tela. A naopak, z nich tento proteín prenáša oxid uhličitý a ďalšie látky tvorené počas života buniek.

Názov „hemoglobín“ pochádza zo starogréckeho αἷμα „krvi“ a latinského slova globus „ball“, pretože hlavnou štrukturálnou jednotkou proteínu je heme alebo jadro porfyrínu, ktoré obsahuje železo. Vzhľadom na to, že tento mikroelement nie je syntetizovaný v tele, úroveň jeho obsahu priamo závisí od vonkajšieho príjmu, t. J. Od potravy.

Zároveň by sme nemali zabúdať, že proces asimilácie železa môže ovplyvniť rôzne faktory, od nedostatku určitých stopových prvkov až po odchýlky vo fungovaní niektorých orgánov a systémov..

V prvom rade pomáhajú vstrebávať železo, kyselinu listovú, meď, vitamín B12, a zníženie napríklad účinnosti hematopoetického systému vedie k zníženiu počtu červených krviniek, čo nevyhnutne ovplyvní obsah hemoglobínu v tele..

Zníženie koncentrácie hemoglobínu v krvi nepriaznivo ovplyvňuje zdravotný stav, pretože červené krvinky obsahujúce nedostatočné bielkoviny nemôžu viazať potrebné množstvo kyslíka. Výsledkom je, že tkanivám to začína chýbať, to znamená, že sa vyvíja hladovanie kyslíka..

To vedie k rôznym prerušeniam v tele - zníženiu imunity, zhoršeniu pohody, vzniku únavy, slabosti a poruchám spánku. Medzi príznaky anémie patrí bledosť pokožky, dýchavičnosť, závraty a vo vážnejších prípadoch zvýšenie telesnej teploty. Vyššie uvedené prejavy by mali nevyhnutne slúžiť ako dôvod pre návštevu nemocnice a vykonanie krvných testov.

Normálne ukazovatele proteínov obsahujúcich železo u žien sú 120 - 140 g / l, muži 130 - 160 g / l. U detí a dospievajúcich sa referenčné hodnoty líšia v závislosti od veku a tiež sa líšia v prípade chlapcov a dievčat. V súlade s tým je potreba železa v tele odlišná pre rôzne pohlavia a vekové kategórie.

Aby sa zistila hladina hemoglobínu v krvi, vykonáva sa všeobecná analýza - rýchla a lacná štúdia, ktorá je predpísaná tak na profylaktické účely, ako aj na prítomnosť určitého množstva symptómov. Ak diagnostické výsledky ukázali anémiu, pacientovi bude predpísaná terapia, berúc do úvahy závažnosť jeho stavu.

Najjednoduchším a najrýchlejším spôsobom, ako zvýšiť hladinu hemoglobínu, je, samozrejme, užívať lieky obsahujúce železo, ale tieto látky sú ťažšie absorbovateľné telom a môžu mať negatívny vplyv na tráviaci systém. Preto, ak situácia nie je príliš bežná, najlepšou možnosťou by bola strava na zvýšenie hemoglobínu. Je to nielen zdravá, ale aj chutná voľba.!

Spotreba železa

Potreba železa priamo závisí od pohlavia, veku osoby, jeho telesnej hmotnosti, úrovne fyzickej aktivity a súvisiacich podmienok, napríklad od nedávnej straty krvi, tehotenstva atď..

Vzhľadom na zvláštnosti vnútromaternicového vývoja u novorodencov existuje prísada tejto látky, ktorá sa konzumuje postupne..

Preto je v tomto veku potreba železa u dieťaťa zanedbateľná - približne 0,27 mg. V priebehu času je prirodzený sklad vyčerpaný a dieťa musí dostať približne 11 mg za deň.

Do dospievania (približne 13 rokov) by mala strava pre deti obsahovať 7 až 10 mg opísaného stopového prvku. Situácia sa s nástupom puberty výrazne mení a potreba železa u chlapcov a dievčat sa mení.

Chlapci musia v tomto období dostávať asi 11 mg denne na normálny vývoj rastúceho organizmu, zatiaľ čo dievčatá potrebujú väčšie množstvo - najmenej 15 mg. Takéto rozdiely sú spôsobené skutočnosťou, že v mladom ženskom tele je nielen všeobecný vývoj, ale aj intenzívna tvorba reprodukčného systému, ktorá je sprevádzaná pravidelnou stratou krvi počas menštruácie..

Keď chlapci dosiahnu vek 19 rokov, potreba železa v tele sa znateľne zníži a potrebuje to 8 mg denne, ale u dievčat sa naopak zvýši na 18 mg. U tehotných žien sa množstvo železa, ktoré sa podáva denne, zvyšuje jedenkrát a polkrát alebo viackrát a dosahuje 27 mg.

Takéto rozdiely u dospelých sú spojené s fyziologickými charakteristikami mužského a ženského tela, ako aj z dôvodu obdobia tehotenstva. Preto pri identifikácii anémie u konkrétneho pacienta musí lekár pri predpisovaní liečby nevyhnutne zohľadniť dennú potrebu tela v závislosti od pohlavia, veku a stavu osoby..

Zásady výživy pri chudokrvnosti

Železo a aminokyseliny sú potrebné na výrobu hemoglobínu. Z toho môžeme vyvodiť, že na vyriešenie problémov s chudokrvnosťou železa je postačujúce konzumovať potraviny obsahujúce veľa železa. V skutočnosti nie je všetko také jednoduché.

Kvalita absorpcie tohto mikroelementu závisí od niekoľkých faktorov: kyslosť žalúdočnej šťavy, funkčný stav čreva, kombinácia použitých produktov a prítomnosť určitých látok v nich. Napríklad z mäsa je telo schopné absorbovať asi 15 - 20% železa, zatiaľ čo zo zeleniny - získa najviac 1-5%..

Preto je možné zvýšiť hladinu hemoglobínu pri konzumácii produktov, ako sú jablká a granátové jablká, ale určite to nebude fungovať rýchlo. Najlepšie zvyšuje koncentráciu bielkovín železa v bravčovej a hovädzej pečeni, hovädzom mäse, jazyku, o niečo menej účinnými dodávateľmi sú kuracie, morčacie, vaječné.

Z rastlinných potravín sa ako hemoglobín najlepšie vyrába mrkva, paradajky, biely a karfiol, brokolica a tekvica. Obsahujú veľa kyseliny askorbovej, citrónovej a jablčnej, čo prispieva k absorpcii železa. Ale z pšenice a jej výrobkov, ako aj zo špenátu, šošovice, sa stopový prvok prakticky neabsorbuje, pretože tieto produkty obsahujú veľa fytínov.

Okrem toho sa pri diéte na zvýšenie hladiny hemoglobínu neodporúča príliš unášať čaj a kávu, pretože obsahujú veľké množstvo tanínu, čo bráni vstrebávaniu železa. Pri nadmernom používaní týchto nápojov existuje možnosť úplného zastavenia absorpcie železa v tele, čo následne povedie k rýchlo sa rozvíjajúcej anémii..

Ako zvýšiť biologickú dostupnosť železa?

Aby výrobky, ktoré zvyšujú hemoglobín, plnili svoj účel čo najefektívnejšie, musia sa navzájom správne kombinovať. Z tohto dôvodu je dôležité vziať do úvahy niektoré odporúčania..

Zvýšenie biologickej dostupnosti železa je podporované:

  • Kyselina askorbová (citrus, karfiol, paprika, šípka).
  • Meď (pečeň, pohánka, obilniny, arašidy).
  • Kyselina listová (hovädzia pečeň, vlašské orechy, treska pečeň).
  • Kyselina jablčná a citrónová (paradajky, citrusové plody, paprika).
  • Aminokyseliny obsahujúce síru (mäso, morské plody, ryby).
  • cukor.

Nasledujúce látky majú opačný účinok na absorpciu železa, a preto ovplyvňujú aj výrobky, ktoré ich obsahujú vo veľkých množstvách. Tie obsahujú:

  • fytáty (pekárske výrobky, strukoviny);
  • vápnik (mliečne výrobky);
  • mliečne a sójové bielkoviny;
  • tanín (čaj, káva, tomel, granátové jablko);
  • fosfáty (tavené syry, sýtené a konzervované potraviny).

Na zvýšenie biologickej dostupnosti železa sú najužitočnejšie pomarančové a paradajkové šťavy, pretože v nich je prítomná kyselina askorbová, jablčná a citrónová vo veľkých množstvách. Okrem toho sa na tento účel odporúča do stravy zahrnúť veľa zeleninových šalátov a kapusty.

Samozrejme nie je možné úplne zakázať mlieko, pekárske výrobky a iné výrobky s vysokým obsahom fytátov, vápnika, fosforečnanov, pretože sú nevyhnutné pre správne fungovanie tela. Preto sa odporúča konzumovať v menších objemoch av rôznych časoch..

Napríklad ráno ráno na raňajky jesť tvarohový syr bohatý na vápnik a na obed ovsené vločky obsahujúce veľa železa. Vápnik teda nebude schopný znižovať kvalitu absorpcie železa získaného v čase obeda.

Potraviny s vysokým obsahom železa

Ako je uvedené vyššie, zbavenie sa anémie z nedostatku železa, ak to nie je dôsledok vážneho ochorenia, je celkom jednoduché. Ak to chcete urobiť, musíte zistiť, ktoré produkty zvyšujú hladinu hemoglobínu v krvi, a podľa toho si na základe toho musíte pripraviť svoju stravu. Najlepšie je konzultovať s lekárom, pretože špecialista bude schopný zohľadniť všetky charakteristiky tela pacienta a súvisiace patológie..

Zabráni sa tým vzniku komplikácií so zvýšeným používaním produktu. Ale pre tých, ktorí sa rozhodnú zostaviť vlastné menu a nemajú výrazné prejavy anémie, napríklad na preventívne účely bude uvedený zoznam najbohatších potravín na železo..

Halva

Nezáleží na tom, aké zvláštne to znie, ale táto pochúťka vyrobená na základe rastlinných výrobkov, napriek všetkému, obsahuje najväčšie množstvo železa. 100 gramov tahini halva obsahuje 50 mg potrebného stopového prvku a slnečnica - 33 mg.

Prvý typ je vyrobený z mletých sezamových semien, ktoré sú tiež vynikajúcim dodávateľom vápnika, zinku, fosforu, vitamínov B a E. Halva zo slnečnicových semien, hoci obsahuje o niečo menej železa, možno ich v porovnaní s inými výrobkami bezpečne priradiť veľkorysému zdroju..

Mäso a vnútornosti

Jedlo pripravené na báze mäsa a vnútorností je veľmi dôležité na zvýšenie hladiny hemoglobínu alebo na udržanie jeho normálnych hladín v krvi. Po prvé, proteínové zlúčeniny živočíšneho pôvodu prispievajú k rýchlej obnove krvných buniek ak normalizácii ich funkcie. Po druhé, železo prítomné vo výrobkoch živočíšneho pôvodu je absorbované štyrikrát rýchlejšie ako rastlinné.

Pečeň, hovädzie mäso, teľacie mäso, jazyk, králik, kurča, morčacie mäso by malo byť pravidelne v potrave, nielen počas diéty zameranej na zvýšenie hladiny hemoglobínu, ale aj v dennom menu. Bravčová pečeň obsahuje asi 20 mg železa a kurča - 17 mg, srdce a jazyk asi 5 mg. Odporúča sa vybrať párové mäso a droby a variť na princípe stredne pečenej pečene.

Sušené huby

Pravidelná konzumácia sušenej hubovej polievky môže trvalo odstrániť problém s nízkym obsahom hemoglobínu. Koniec koncov, huby sú vynikajúcim spôsobom, ako nasýtiť telo železom a inými potrebnými látkami..

V nich na 100 g. obsahuje takmer 30 mg tohto hodnotného stopového prvku, takže stačí iba 50 gramov. zahŕňajú do vašej každodennej stravy sušené huby a červené krvinky budú správne fungovať.

morské plody

Kôrovce, kalmáre, kaviáre, krevety, lastúry, ryby - dôležitá súčasť každodennej kompletnej stravy, ktorá pomáha stabilizovať hladinu hemoglobínu v krvi. Napríklad v 100 g. Kôrovce a mäkkýše obsahujú takmer 30 mg železa. To je jeden z dôvodov, prečo lekári pravidelne odporúčajú do svojho jedálneho lístka zaradiť morské plody..

Platí to najmä pre tehotné ženy, pretože počas tehotenstva sa hemoglobín u žien veľmi často pozoruje a používanie veľkého množstva morských plodov zaisťuje pohodu nastávajúcej matky a normálny vývoj dieťaťa..

Pšeničné otruby

Toto nedávno módne a veľmi užitočné superfood pomôže obnoviť krvné testy späť do normálu. O 100 g. pšeničné otruby obsahujú takmer 15 mg železa a vitamíny B potrebné na syntézu hemoglobínu. Tento produkt by sa však nemal prenášať, pretože jeho nadmerná konzumácia môže spôsobiť poruchy trávenia.

Je optimálne jesť najviac 30 gramov denne. otrúb a v žiadnom prípade na ne nezabudnite s anémiou. Koniec koncov, stačí iba jedna lyžica denne, aby sa výrazne zlepšil krvný obraz, a najmä hladina hemoglobínu..

Sea kale

Ďalším dôležitým produktom, ktorým môžete zvýšiť obsah hemoglobínu v krvi, sú morské riasy alebo chaluhy. Od 100 g. jeho listy telo dostane 12 mg železa, ktoré sa dokonale vstrebáva, takže tento produkt musí byť súčasťou stravy.

Iba 2-3 čajové lyžičky riasy denne poskytnú nielen normálnu hladinu hemoglobínu, ale budú mať tiež priaznivý vplyv na výkon všetkých funkčných systémov tela. Samozrejme, kŕmenie detí trochu ťažkou morskou kapustou, pretože má špecifickú vôňu, ale dospelí by ju určite nemali zanedbávať..

repa

Ak pijete 30 ml šťavy z červenej repy jeden mesiac alebo jete 100 gramov. varenú repu, potom týmto spôsobom môžete výrazne zvýšiť hladinu hemoglobínu. Železo, aminokyseliny, vitamíny, rastlinné bielkoviny postupne stabilizujú proces krvotvorby a normalizujú zloženie krvi..

Kvôli optimálnej asimilácii šťavy z červenej repy by sa nemala piť bezprostredne po príprave, ale pred použitím by sa mala uchovávať v chladničke asi 40 minút. Odporúča sa tiež nepiť tento produkt v čistej forme, ale riediť ho čerstvo vylisovanou pomarančovou, jablkovou alebo mrkvovou šťavou. Pre organizmus bude chutnejšia a zdravšia..

granát

Pravdepodobne každý vie, ako dobre sa granátové jablko hemoglobínu zvyšuje. Pravidelná konzumácia šťavy z tohto krásneho a chutného ovocia pomôže normalizovať obsah železa v tele a dokonca aj veľké množstvo dôležitých stopových prvkov a vitamínov. Preto je to prvý v zozname ovocia, ktorý zvyšuje hladinu hemoglobínu, a lekári s nízkymi dávkami odporúčajú, aby sa brali spolu s mäsovými výrobkami.

Prirodzene sa neodporúča nakupovať šťavu v obchode, ale pripravuje sa samostatne doma. Mali by ste si však byť vedomí, že s týmto nápojom by ste sa nemali uniesť, ak máte vážne problémy so žalúdkom alebo črevami. V takom prípade musíte piť nekoncentrovanú šťavu, ale zriedenú prevarenou vodou.

záver

Obsah hemoglobínu v krvi je veľmi dôležitý pre život tela, takže je potrebné starostlivo naplánovať stravu. To platí najmä pre deti, tehotné ženy a staršie osoby, pretože všetky sú vystavené riziku anémie.

U detí je to kvôli aktívnemu rastu a vývoju tela, u žien počas tehotenstva s intenzívnym výdajom železa a u starších ľudí - k zániku mnohých životne dôležitých funkcií vrátane tvorby krvi..

Strava na zvýšenie hemoglobínu sa používa v onkológii u pacientov s rakovinou krvi alebo hematopoetickým systémom, pretože primárne strácajú väčšinu svojich jednotných prvkov..

Pri absencii príležitosti alebo túžby navštíviť lekára môžete nezávisle užívať výrobky, ktoré zvyšujú hladinu hemoglobínu. K dnešnému dňu existujú špeciálne tabuľky produktov, ktoré ukazujú množstvo železa na 100 gramov, takže udržanie zdravia nebude také ťažké.

Hemoglobín je dôležitým ukazovateľom zdravia. Čo robiť pri znižovaní a zvyšovaní hladiny hemoglobínu?

Hemoglobín je jedným z najdôležitejších ukazovateľov krvi. Zo školského biologického kurzu vieme, že úlohou hemoglobínu je transport kyslíka a oxidu uhličitého. A hemoglobín tiež obsahuje železo. Pamätajte, ako nás matky a babičky naliehavo odporúčali jesť „železo“ jablká v detstve. A to všetko v rámci boja proti nedostatku hemoglobínu. Mimochodom, výhody jabĺk v tejto veci sú mierne prehnané, ale o to viac neskôr. Hemoglobín je jedným z najlepšie študovaných proteínov. A tak o ňom máme čo povedať. Poďme zistiť, prečo je potrebný hemoglobín, prečo môže byť jeho množstvo vyššie alebo nižšie, ako je obvyklé a ako sa s tým vysporiadať..

Štruktúra hemoglobínu

Hemoglobín je komplexný proteín. Dokonca aj slovo „hemoglobín“, ak sa pozriete pozorne, je komplikované. Skladá sa z dvoch častí - globínu (proteínová zložka) a hemu (neproteínová časť molekuly).

Ak vezmeme do úvahy hemoglobín z hľadiska popularity, potom je to skutočná klasika tohto žánru. Otvorte akúkoľvek učebnicu v časti „proteíny“. V 99 zo 100 prípadov bude hemoglobínová molekula príkladom kvartérnej proteínovej štruktúry. Ďalej je obrázok takéhoto plánu:

Hemoglobín obsahuje štyri molekuly hemu, z ktorých každá je doslova prepletená proteínovým reťazcom. Vo vnútri hem sa nachádza jeden atóm železa. Táto štruktúra je pigment, ktorý zafarbí krv v našej obvyklej farbe. Krv je červená z dôvodu hemoglobínu.

Železo v hemoglobíne je dvojmocné. Nechcel by som tento článok komplikovať chémiou, ale toto je dôležitý bod, ku ktorému sa vrátime.

K syntéze hemoglobínu dochádza v pečeni, kostnej dreni, črevách a obličkách. Dôležitú úlohu v tomto procese zohráva železo. Časť jeho tela sa opätovne používa. To znamená, že s rozpadom hemoglobínu zostáva väčšina železa v tele a ide o konštrukciu nových molekúl hemoglobínu. Malé množstvo železa sa prijíma s jedlom. Toto makro sa teda aktualizuje.

Železo sa ukladá vo forme špeciálneho proteínu - feritínu. Ako súčasť tejto zlúčeniny je trivalentná. Na to, aby sme ju premenili na dvojmocnú formu, ktorá, ako si spomíname, je súčasťou hemoglobínu, sú potrebné určité podmienky. Konkrétne prítomnosť takých katalyzátorov, ako sú vitamíny C a vitamíny B. Bez týchto látok bude absorpcia železa v čreve veľmi ťažká..

Na konci svojej životnosti (približne 120 dní) sa hemoglobín rozkladá na svoje zložky. Hém stráca železo, získava zelený odtieň a potom sa zmení na žltý bilirubín. Bilirubín je súčasťou žlče a keď je toho veľa, spôsobuje to príznaky žltačky. Jedným zo znakov masívneho rozkladu hemoglobínu je zožltnutie kože a sclera očí..

Hemoglobínová funkcia

Je čas zistiť, prečo je v našom tele potrebný hemoglobín. Hlavnou úlohou hemoglobínu je samozrejme výmena plynu. Zaoberá sa však nielen prepravou životne dôležitých plynov. Zoberme si to v poriadku.

Funkcie hemoglobínu:

Transport kyslíka a oxidu uhličitého

Všetko, čo sme sa učili v detstve - hemoglobín je nasýtený kyslíkom a prostredníctvom tepien ho prenáša do orgánov a tkanív. A naspäť berie oxid uhličitý a vracia ho do pľúc. Existujú samozrejme nuansy. Hemoglobín berie takmer všetok kyslík prijatý do pľúc. A naopak obsahuje maximálne 20% oxidu uhličitého. Zvyšok oxidu uhličitého sa rozpúšťa v krvnej plazme a dosahuje neviazané pľúca. Pokiaľ ide o transport kyslíka, úloha hemoglobínu je významnejšia.

Udržiavanie acidobázickej rovnováhy krvi

Aby naša krv a celý organizmus ako celok vykonávali svoje funkcie, je dôležité udržiavať konštantný PH. Hemoglobín odstraňuje z buniek kyslé zlúčeniny a bráni ich okysleniu. A naopak, v pľúcach bráni alkalizácii. Hemoglobín teda pôsobí ako tlmivý roztok.

Toxická väzba

Mnoho toxických látok má vysokú afinitu k železnému železu. Oxid uhoľnatý, kyselina kyanovodíková, anilín, sírovodík, nitrobenzén a ďalšie zlúčeniny sa silne viažu na hemoglobínové železo. To mierne znižuje toxické zaťaženie tela..

Za takúto pomoc hemoglobínu platíme pomerne vysokú cenu. Silné zlúčeniny neumožňujú saturáciu hemoglobínu kyslíkom a telo prežíva hypoxiu. Na jednej strane teda hemoglobín samozrejme obmedzuje kontakt našich orgánov a tkanív s toxínmi. Na druhej strane nemôže plniť svoje „priame povinnosti“ a naše zdravie stále trpí.

Druhy hemoglobínu

Rozlišujeme fyziologický (normálny) a patologický hemoglobín.

V lekárskej literatúre a dokumentácii, vrátane krvných testov, je hemoglobín zvyčajne označený latinskými písmenami Hb (hemoglobín)..

Na označenie konkrétneho typu hemoglobínu sa k písmenom Hb pridá jedno alebo viac latinských písmen. Definujú buď chemickú zlúčeninu, ktorá reagovala s hemoglobínom, alebo sú veľkým písmenom slova, ktoré odhaľuje podstatu látky. V skutočnosti nie je všetko také zložité. Teraz to uvidíte.

Fyziologický hemoglobín

HbA (dospelý - dospelý) je „zrelý“ hemoglobín, ktorý má každý človek vrátane malých detí. Pri narodení je to asi 80% a potom množstvo HbA stúpa na 95 - 98%.

HBF (plod - plod) - fetálny hemoglobín, ktorý sa produkuje od 8 týždňov embryonálneho vývoja a pred narodením. Líši sa od HbA vo veľkej afinite k kyslíku, čo je opodstatnené. Koniec koncov, dieťa musí vziať životný kyslík z krvi matky.

HbP alebo HbE (embrion - embryo) - tento typ hemoglobínu dlho nefunguje. Do asi 8 týždňov vývoja plodu. Inak sa nazýva primitívny hemoglobín..

V závislosti od toho, aké látky sa hemoglobín pripája k sebe, sa rozlišujú tieto typy hemoglobínu:

HBO2 - spojenie s kyslíkom;

* HbCO2 - spojenie s oxidom uhličitým;

HbMet - hemoglobín v kombinácii so silným oxidačným činidlom a zmena valencie železa na trojmocnú. Normálne by taký hemoglobín nemal byť vyšší ako 3%..

Patologický hemoglobín

V súčasnosti je známych viac ako 300 druhov patologických hemoglobínov. Môže sa líšiť od normálneho tak v štruktúre proteínovej zložky, ako aj v prítomnosti toxínov, ktoré ju spojili. Predtým vedci nazývali každý typ hemoglobínu písmenami latinskej abecedy. Napríklad HbS je hemoglobín kosáčikovitej anémie. Ale potom si uvedomili, že existuje toľko patologických zlúčenín, že by nestačili žiadne listy, a začali ich nazývať iným princípom. Napríklad HbCO je karbhemoglobín (zlúčenina s oxidom uhoľnatým) a tak ďalej..

Môžete veľa hovoriť o štruktúre a funkciách hemoglobínu. Nechajte podrobnosti na vedcoch a prejdeme k aplikovanejším veciam - aká hladina hemoglobínu sa považuje za normálnu a čo jeho zmeny vo väčšej či menšej miere naznačujú.

Hemoglobínový krvný test

Pár slov o hemoglobínovom krvnom teste. Nie je tu nič zvlášť komplikované. Stanovenie hladiny hemoglobínu je súčasťou všeobecného krvného testu. Kapilárna krv sa odoberá z prsta. Krv sa má odoberať na lačný žalúdok. Vylúčte fyzickú aktivitu deň predtým. Dospelým sa odporúča nepiť vodu. Výnimku možno urobiť pre malé deti. To je vlastne všetko.

Norma hemoglobínu u dospelých a detí

Narodilo sa dieťa s vysokou hladinou hemoglobínu. Potom postupne klesá. Norma hemoglobínu u detí mladších ako jeden rok je oveľa vyššia ako norma dospelých. Dôvodom je aktívny rast tela, ktorý si vyžaduje vysokú spotrebu kyslíka.

Pre ženy 120 - 140 g / l

Pre mužov 130 - 160 g / l

Vek zvyčajne nie je pri hodnotení braný do úvahy. WHO však odporúča tento ukazovateľ zohľadniť. Koniec koncov, norma hemoglobínu u žien v reprodukčnom veku je trochu iná ako u žien v menopauze, napríklad.

Tu je norma hemoglobínu podľa veku vo forme tabuľky:

Norma hemoglobínu u tehotných žien je o niečo nižšia - 110 g / l. Počas tehotenstva hemoglobín klesá z celkom objektívnych dôvodov. Žena dáva dieťaťu časť železa.

Usmernenia WHO nezohľadňujú niektoré charakteristiky obyvateľov vysočiny. Čím vyššia je hladina oceánu, tým menej kyslíka vo vzduchu. V súlade s tým sa spúšťajú kompenzačné mechanizmy. Telo produkuje viac hemoglobínu, aby pokrylo nedostatok kyslíka..

Priemerná koncentrácia hemoglobínu v červených krvinkách

Priemerná koncentrácia hemoglobínu v červených krvinkách je označená skratkou MCHC (Mean Corpuscular Hemoglobin Concentration). Tento indikátor charakterizuje saturáciu červených krviniek hemoglobínom. Je stabilný a u dospelých nezávisí od veku, pohlavia alebo iných parametrov..

Zníženie tohto ukazovateľa naznačuje prítomnosť anémie, ale zvýšenie je veľmi zriedkavé. Faktom je, že pri koncentrácii 37 g / dl je hemoglobín nerozpustný vo vode a teda v krvnej plazme a tvorí kryštály. Zvýšenie priemernej koncentrácie hemoglobínu v červených krvinkách naznačuje, že je potrebné analýzu znova zobrať. Pravdepodobne sa vyskytla chyba.

Takže sme prišli na normu dôležitých parametrov hemoglobínu. Bolo by pekné vedieť, s čím sú abnormality spojené a aké sú príznaky týchto stavov..

Príčiny nízkej hladiny hemoglobínu v krvi

  • Strata krvi, a to aj počas menštruácie
  • Poškodená absorpcia železa v čreve
  • Infekčné choroby
  • Onkologické choroby
  • Štíhla strava
  • tehotenstvo
  • Ťažká fyzická práca
  • Starší vek
  • Zadržiavanie tekutín v tele. Ukazuje sa, že krvná plazma sa zvyšuje a počet červených krviniek zostáva rovnaký. V tomto kontexte sa množstvo hemoglobínu v litri objemu krvi znižuje.

Možno teda poznamenať, že u žien je väčšia pravdepodobnosť, že budú trpieť nízkou hladinou hemoglobínu. Majú na to dva fyziologické dôvody - menštruáciu a tehotenstvo..

Známky nízkej hladiny hemoglobínu

  • Únava, ospalosť, apatia
  • Bledá pokožka, niekedy žltačka
  • kŕče
  • Chladné ruky a nohy
  • Krehké nechty
  • Zväčšená slezina a pečeň
  • Zmena farby stolice
  • Porucha srdcového rytmu
  • Časté infekčné choroby

Príčiny zvýšeného hemoglobínu v krvi

  • stres
  • Zvýšenie teploty
  • dehydratácia
  • Zástava srdca
  • Krvné choroby
  • Nedostatok kyslíka
  • fajčenie

Predpokladá sa, že nízke hladiny hemoglobínu ohrozujú zdravie. Ale pri zvýšenom hemoglobíne nestačí dobré. Pri hladine hemoglobínu 20 g / l nad normálnou hladinou sa výrazne zvyšuje riziko trombózy, srdcového infarktu, mozgovej príhody, poškodenia obličiek a pankreasu..

Príznaky vysokého hemoglobínu

  • Ospalosť, letargia
  • Zrakové postihnutie
  • Necitlivosť končatín
  • Strata váhy
  • Strata chuti do jedla
  • Krv vo výkaloch
  • Svrbivá pokožka

Ako zvýšiť hladinu hemoglobínu

Ako rýchlo zvýšiť hladinu hemoglobínu v krvi? Každý má svoje vlastné chápanie slova „rýchlo“. Niekto si predstavuje týždňové ošetrenie a niekto chce vziať tabletku, ktorá okamžite nasýti krv hemoglobínom. Bohužiaľ, nie všetko je také jednoduché. Štandardná liečba zahŕňa minimálne 2 - 3 mesiace. Všetko záleží na tom, aký závažný je deficit..

Krvná transfúzia s nízkym hemoglobínom je jediný spôsob, ako rýchlo napraviť situáciu. Tento postup však nie je taký jednoduchý a bezpečný a vykonáva sa iba s akútnym nedostatkom.

Na postupné zvyšovanie hladiny hemoglobínu sa používajú prípravky železa. Môžu sa podávať intravenózne alebo môžu byť vo forme tabliet. Dávku aj spôsob podania určí lekár. Mimochodom, neponáhľajte sa, aby ste si sami pripravovali železné prípravky. Po prvé, je potrebné určiť príčinu poklesu hemoglobínu. Aby ste to dosiahli, podrobte sa vyšetreniu a zložte aspoň analýzu na prítomnosť feritínu. Možno nejde o hardvér. Nasýtite telo železom a dôvod spočíva v porušení syntézy hemoglobínu.

Pokiaľ ide o výrobky na zvýšenie hladiny hemoglobínu v krvi, máte na výber zo širokej ponuky - obsahujú rastlinné aj živočíšne potraviny obsahujúce železo.

Rastlinné výrobky na zvýšenie hladiny hemoglobínu

  1. Ovocie a bobule - jablká, brusnice, jaseň, jahody, jahody, kivi, čierne ríbezle, granátové jablká, čerešne, čučoriedky, marhule, čučoriedky, červené hrozno. Môžete z nich pripraviť džúsy. To nie je zlé zvyšuje hemoglobínové víno z červeného hrozna. Obsahuje železo a alkohol stimuluje krv..
  2. Zelenina - repa, mrkva, paprika, brokolica, kukurica a strukoviny. Môžete pripravovať zmesi - džúsy z jabĺk, repy, mrkvy a citrónu. Citrón je potrebný ako zdroj kyseliny askorbovej, ktorý, ako si spomíname, urýchľuje absorpciu železa.
  3. Orechy - vlašské orechy, céder, arašidy.
  4. Sušené ovocie - hrozienka, sušené marhule, figy, sušené slivky.
  5. Dekorácie bylín - ľubovník bodkovaný, ďatelina, šípka, listy ostružiny.
  6. Med

Výrobky na podporu živočíšneho hemoglobínu

  1. Červené mäso (najmä hovädzie a teľacie mäso), hovädzia pečeň, kuracie mäso a králik.
  2. Hematogen. Tento sladký karamel sme zbytočne nezaradili do zoznamu živočíšnych výrobkov na zvýšenie hemoglobínu. Obsahuje živočíšny proteín albumín, ktorý obsahuje dobre absorbované železo a vitamíny. Tento doplnok stravy sa stal veľmi populárnym a je medzi deťmi veľmi obľúbený..

Ak chcete účinnejšie nasýtiť telo železom, neužívajte tieto výrobky spolu s mliekom a mliečnymi výrobkami. Vápnik spomaľuje vstrebávanie železa v črevách. Káva a čaj sa tiež lepšie nahradia šípkami z ruží..

A samozrejme nezabudnite na prospešné vitamíny - C, B12 a kyselinu listovú.

Ako úžasné hovoríte - toľko výrobkov! A mnoho z nich jeme takmer každý deň. Prečo náš hemoglobín naďalej tvrdohlavo klesá? Všetko je to kvôli biologickej dostupnosti železa. Skutočne, medzi tým, koľko sme jedli a koľko zostalo v našom tele, je vážny rozdiel.

Aký je význam železa v rovnakých jablkách, ak sa vstrebáva iba 6%? Niektoré odrody jabĺk okrem toho obsahujú veľmi malé množstvo železa, čo pri takej nízkej biologickej dostupnosti zodpovedá odoberaniu vody z vodovodu. Tam, všeobecne, celá periodická tabuľka a soli železa, vrátane.

Biologická dostupnosť železa v mäse je asi 20%. Už to nie je zlé. Okrem toho je to hemu železo, dvojmocné. To znamená, že na to, aby zaujal miesto v hemoglobíne, nemusí sa transformovať z trojmocného. Mimochodom, od detstva sme odporučili hovädzie pečene ako „špičkový“ produkt z hľadiska obsahu železa. Toto nie je úplne pravda. V bežnom červenom mäse je to omnoho viac.

Všeobecne platí, že na zvýšenie hladiny hemoglobínu v krvi potrebujeme prípravky železa a správne potraviny. Radšej dajte mäso.

Ako znížiť hladinu hemoglobínu?

Na zníženie hladiny hemoglobínu sa odporúča obmedziť používanie výrobkov obsahujúcich železo. Primeranosť týchto odporúčaní zostáva sporná. Už sme povedali, že pri normálnom metabolizme nebude telo brať viac železa, ako potrebuje. Červené mäso môže byť v zásade nahradené bielym mäsom a skutočne nahradené zeleninou. Jedinou otázkou je, či to pomôže znížiť vysoký hemoglobín.?

Jedinou vecou, ​​v ktorej existuje racionálne zrno, je odporúčanie vylúčiť alkohol zo stravy. Stimulácia krvotvorby už s vysokým hemoglobínom nie je nevyhnutná.

Najčastejšou príčinou vysokej hladiny hemoglobínu je dehydratácia. Čo musíme urobiť? - Samozrejme, nasýtite telo tekutinou. Jednoducho povedané - pite viac. Aj keď v niektorých situáciách sa predpisujú špeciálne lieky - protidoštičkové látky.

V prvom rade sa musíme, samozrejme, zaoberať príčinou vysokej hladiny červených krviniek. Tento problém sa nevyskytuje spontánne a je dôsledkom akejkoľvek choroby..

Sledujte hladinu hemoglobínu a zostaňte zdraví!

Prečítajte si odpovede na otázky hemoglobínu tu.

hemoglobín

HEMOGLOBIN, Hb (haemoglobinum; krv gréckej haimy + lat. Globus guľôčka), je hemoproteín, komplexný proteín súvisiaci s chromoproteínmi obsahujúcimi hem; Prenáša kyslík z pľúc do tkanív a podieľa sa na prenose oxidu uhličitého z tkanív do dýchacieho systému. Hemoglobín sa nachádza v erytrocytoch všetkých stavovcov a niektorých bezstavovcov (červy, mäkkýše, článkonožce, ostnokožce), ako aj v koreňových uzlinách niektorých strukovín. Páči sa mi to hmotnosť (hmotnosť) hemoglobínu ľudských erytrocytov je 64 458; v jednej červenej krvinke je cca. 400 miliónov molekúl hemoglobínu. Vo vode je hemoglobín vysoko rozpustný, nerozpustný v alkohole, chloroforme, éteri, dobre kryštalizuje (tvar kryštálov hemoglobínu rôznych zvierat nie je rovnaký).

Hemoglobín obsahuje jednoduchú bielkovinu - globín a protetickú (neproteínovú) skupinu obsahujúcu železo - hem (96%, respektíve 4% molekulovej hmotnosti). Pri pH pod 2,0 sa hemoglobínová molekula štiepi na hem a globín..

obsah

Gem (C34H32O4N4) je železo-protoporfyrín - komplexná zlúčenina protoporfyrínu IX so železným železom. Železo sa nachádza v strede protoporfyrínového jadra a je viazané na štyri atómy dusíka pyrrolových jadier (obr. 1): dve koordinačné väzby a dve väzby substituujúce vodík.

Pretože koordinačné číslo železa je 6, zostávajú dve valencie nepoužité, jedna z nich sa realizuje, keď je hem viazaný na globín, a druhý je spojený kyslíkom alebo inými ligandami - CO, F +, azidy, voda (obr. 2) atď..

Komplex protoporfínu IX s Fe 3+ sa nazýva hematín. Soľ hematínu s kyselinou chlorovodíkovou (chlorhemín, hemín) sa ľahko prideľuje v. kryštalická forma (takzvané teichmannové kryštály). Hém má schopnosť tvoriť komplexné zlúčeniny so zlúčeninami dusíka (amoniak, pyridín, hydrazín, amíny, aminokyseliny, proteíny atď.), Ktoré sa menia na hemochromogény (pozri). Pretože hém je rovnaký u všetkých živočíšnych druhov, rozdiely vo vlastnostiach hemoglobínov sú spôsobené štruktúrnymi vlastnosťami proteínovej časti molekuly G. - globín.

globín

Globin, proteín albumínového typu, obsahuje vo svojej molekule štyri polypeptidové reťazce: dva alfa reťazce (z ktorých každý obsahuje 141 aminokyselinových zvyškov) a dva beta reťazce obsahujúce 146 aminokyselinových zvyškov. Proteínová zložka molekuly G. je teda zostavená z 574 zvyškov rôznych aminokyselín. Primárna štruktúra, t. J. Geneticky určená sekvencia aminokyselín v polypeptidových reťazcoch ľudskej globínu a mnohých zvierat, bola úplne študovaná. Charakteristickým rysom ľudskej globínu je neprítomnosť izo-leucínových a cystínových aminokyselín v jeho zložení. N-terminálne zvyšky v alfa a beta reťazcoch sú valínové zvyšky. C-terminálne zvyšky alfa reťazcov sú zastúpené arginínovými zvyškami a beta reťazce histidínom. Predposledná pozícia v každom reťazci je obsadená zvyškami tyrozínu.

Rôntgenová štruktúrna analýza kryštálov G. umožnila identifikovať hlavné znaky priestorovej štruktúry jeho molekuly [Perutz (M. Perutz)]. Ukázalo sa, že alfa a beta reťazce obsahujú špirálové segmenty rôznych dĺžok, ktoré sú postavené na princípe alfa špirál (sekundárna štruktúra); alfa reťazec má 7 a beta reťazec má 8 špirálových segmentov spojených nešikmenými sekciami. Špirálové segmenty začínajúce od N-konca sú označené písmenami latinskej abecedy (A, B, C, D, E, F, G, H) a nespirálne segmenty alebo uhly rotácie špirálov sú označené (AB, BC, CD, DE a atď.). Nevirálne oblasti na amínovom (N) alebo karboxylovom (C) konci globínového reťazca sú NA alebo NA. Aminokyselinové zvyšky sú očíslované v každom segmente a okrem toho je číslovanie tohto zvyšku od N-konca reťazca uvedené v zátvorkách..

Špirálové a nespirálne rezy sú uložené určitým spôsobom v priestore, ktorý určuje terciárnu štruktúru globínových reťazcov. Posledný je takmer rovnaký v alfa a beta reťazcoch G., napriek značným rozdielom v ich primárnej štruktúre. Je to v dôsledku špecifického umiestnenia polárnych a hydrofóbnych skupín aminokyselín, čo vedie k akumulácii nepolárnych skupín vo vnútornej časti globule za vzniku hydrofóbneho jadra. Polárne skupiny proteínu čelia vodnému médiu a sú s ním v kontakte. V každom globínovom reťazci, ktorý nie je ďaleko od povrchu, sa nachádza hydrofóbna dutina („hemové vrecko“), v ktorej je hém umiestnený, orientovaný tak, aby jeho nepolárne substituenty smerovali do vnútrajška molekuly, ktorá je súčasťou hydrofóbneho jadra. Výsledok je cca. 60 nepolárnych kontaktov medzi hémom a globínom a jedným alebo dvoma polárnymi (iónovými) kontaktmi hemu s alfa a beta reťazcami, v ktorých zvyšky propionického hemu vychádzajú z hydrofóbnej „kapsy“. Umiestnenie hemu v hydrofóbnej depresii globínu poskytuje možnosť reverzibilného pridania kyslíka do hemu Fe2 + bez jeho oxidácie na Fe3+ a je typické pre hemoglobíny rôznych živočíšnych druhov. Potvrdením je extrémna citlivosť G. na akékoľvek zmeny v nepolárnych kontaktoch v blízkosti hemu. Nahradenie hemu v G. hematoporfyrínom teda vedie k prudkému porušeniu vlastností G..

Niektoré aminokyselinové zvyšky obklopujúce hem v hydrofóbnej dutine patria medzi invariantné aminokyseliny, t. J. Aminokyseliny, ktoré sú identické pre rôzne živočíšne druhy a nevyhnutné pre funkciu G. Z invariantných aminokyselín majú veľký význam tri: histidínové zvyšky, tzv. proximálne histidíny (87. miesto v a- a 92. pozícii v P-reťazcoch), distálne histidíny (58. miesto v a- a 63. miesto v (5 reťazcoch), ako aj zvyšok valínu E-11 (62. miesto v alfa reťazci a 67. miesto v beta reťazci).

Prepojenie medzi tzv. proximálny histidín a hemové železo je jediný chem. väzba medzi nimi (realizuje sa piata koordinačná väzba atómu Fe2+ hemu) a priamo ovplyvňuje pridanie kyslíka do hemu. „Distálny“ histidín nie je priamo spojený s hémom a nezúčastňuje sa na fixácii kyslíkom. Jeho význam spočíva v stabilizácii atómu Fe2+ proti ireverzibilnej oxidácii (zjavne v dôsledku tvorby vodíkovej väzby medzi kyslíkom a dusíkom). Zvyšok valínu (E-11) je akýmsi regulátorom rýchlosti pripojenia kyslíka k hémom: v beta reťazcoch je umiestnený v stérickej polohe, takže zaberá miesto, kde by sa mal kyslík spájať, v dôsledku čoho sa okysličovanie začína flf reťazcami..

Proteínová časť a protetická skupina molekuly G. majú na seba silný vplyv. Globin mení mnoho vlastností hemu, čo mu dáva schopnosť viazať kyslík. Gem poskytuje stabilitu globínu pôsobeniu k-t, zahrievaniu, tráveniu enzýmami a určuje kryštalizačné vlastnosti G.

Polypeptidové reťazce s molekulami hemu, ktoré sú k nim pripojené, tvoria štyri hlavné časti - podjednotky molekuly G. Povaha spojenia (stohovanie) a ich priestorové usporiadanie sú určené kvartérnou štruktúrou G.: a- a P-reťazce sú umiestnené v rohoch štvorstena okolo osi symetrie, okrem toho alfa reťazce ležia na vrchole p-reťazcov a, ako to bolo, sú stlačené medzi nimi a všetky štyri drahokamy sú od seba vzdialené (obr. 3). Všeobecne sa tvorí tetramerická sféroidná častica s rozmermi 6,4 x 5,5 x 5,0 nm. Kvartérna štruktúra je stabilizovaná soľnými väzbami medzi reťazcami a - a a β-β a dvoma typmi kontaktov medzi reťazcami a a β (al-β1 a a2-β2). Kontakty a1-pi sú najrozsiahlejšie, zúčastňuje sa na nich 34 aminokyselinových zvyškov, väčšina interakcií je nepolárna. Kontakt a1-p2 obsahuje 19 aminokyselinových zvyškov, väčšina väzieb je tiež nepolárna, s výnimkou niekoľkých vodíkových väzieb. Všetky zvyšky v tomto kontakte sú rovnaké pre všetky študované živočíšne druhy, zatiaľ čo 1/3 zvyškov v a1-pi kontaktoch sa líši.

Ľudský G. je heterogénny v dôsledku rozdielu v polypeptidových reťazcoch, ktoré tvoria jeho zloženie. G. dospelej osoby tvoriacej 95 až 98% G. krvi (HbA) teda obsahuje dva α- a dva p-reťazce; malá frakcia G. (HbA2), ktorá dosahuje maximálny obsah 2,0 - 2,5%, obsahuje dva a a dva σ reťazce; fetálny hemoglobín (HbF) alebo fetálny hemoglobín, ktorý je 0,1–2% v krvi dospelých, pozostáva z dvoch α a dvoch γ reťazcov.

Fetal G. sa v prvých mesiacoch po narodení nahradil HbA. Vyznačuje sa výraznou odolnosťou proti tepelnej denaturácii, na ktorej sú založené metódy na stanovenie obsahu v krvi.

V závislosti od zloženia polypeptidových reťazcov sú uvedené G. typy označené nasledovne: HbA ako Hbα2p2, HbA2 ako Hbα2σ2 a HbF ako Hα2γ. Pri vrodených anomáliách a chorobách hematopoetického aparátu sa objavujú abnormálne typy G., napr. Kosáčikovitá anémia (pozri), talasémia (pozri), vrodená methemoglobinémia neenzymatického pôvodu (pozri methemoglobinémia) atď. Najbežnejšia substitúcia jednej aminokyseliny v jednom páre polypeptidové reťazce.

V závislosti od valencie atómu železa hemu a typu ligandu v molekule G. môže byť molekula v niekoľkých formách. Znížené G. (deoxy-Hb) má Fe 2+ s voľnou šiestou valenciou, keď je k nemu pripojená O2 vytvorí sa okysličená forma G. (HbO2) Pri pôsobení na HbO2 pri oxidácii Fe 2+ na Fe 3+ dochádza k množstvu oxidačných činidiel (ferrikyanid draselný, dusitany, chinóny atď.), pričom dochádza k tvorbe methemoglobínu, ktorý nie je schopný prenášať O2. V závislosti od pH média sa rozlišujú kyslé a alkalické formy methemoglobínu obsahujúceho H ako šiesty ligand.2O alebo OH skupina. V krvi zdravých ľudí je koncentrácia methemoglobínu 0,83 + 0,42%..

Methemoglobín má schopnosť pevne sa viazať na fluorovodík, kyselinu kyanovodíkovú a ďalšie látky. Táto vlastnosť sa používa v mede. prax pri spáse ľudí otrávených kyselinou kyanovodíkovou. Rôzne deriváty G. sa líšia absorpčným spektrom (tabuľka)..

Niektoré charakteristiky absorpčného spektra derivátov hemoglobínu (miliekvivalentné charakteristiky sú založené na 1 heme)

Vlnová dĺžka (pri maximálnej absorpcii), nm

Millekvivalentný koeficient absorpcie svetla, E

Methemoglobín (met-Hb; pH 7,0 - 7,4)

Funkčné vlastnosti hemoglobínu. Hlavný biol, úloha G. - účasť na výmene plynu medzi telom a životným prostredím. G. zabezpečuje prenos kyslíka krvou z pľúc do tkanív a transport oxidu uhličitého z tkanív do pľúc (pozri Výmena plynov). Nemenej dôležité sú pufrové vlastnosti G., ktoré tvoria silné hemoglobínové a oxyhemoglobínové krvné pufrové systémy, ktoré preto udržiavajú rovnováhu kyselina-báza v tele (pozri pufrovacie systémy, acidobázická rovnováha)..

Kyslíková kapacita HbO2 je 1,39 ml O2 na 1 g HbO2. Schopnosť G. viazať sa a poskytovať kyslík sa odráža v jeho kyslíkovo-disociačnej krivke (CDC), ktorá charakterizuje percento saturácie kyslíkom G. v závislosti od parciálneho tlaku O2 (pO2).

Tetramérne molekuly G. majú QDK v tvare S, čo naznačuje, že G. poskytuje optimálne viazanie kyslíka pri relatívne nízkom parciálnom tlaku v pľúcach a spätný ráz pri relatívne vysokom parciálnom tlaku kyslíka v tkanivách (obrázok 4). Maximálny návrat kyslíka do tkanív je spojený so udržiavaním vysokého parciálneho tlaku v krvi, ktorý zaisťuje prenikanie kyslíka do tkanív. Hodnota parciálneho tlaku kyslíka v mm RT. Doterajší stav techniky So znížením obsahu kyslíka o 50% G. je mierou G. afinity k kyslíku a je označený ako P50.

Pridávanie kyslíka do štyroch drahokamov G. nastáva postupne. Povaha G. KDK v tvare S naznačuje, že prvá molekula kyslíka sa kombinuje s G. veľmi pomaly, t. J. Jeho afinita k G. je malá, pretože je potrebné prerušiť kontakty soli v molekule deoxyhemoglobínu. Pridanie prvej molekuly kyslíka však zvyšuje afinitu zvyšných troch drahokamov a ďalšia oxygenácia G. nastáva omnoho rýchlejšie (okysličovanie štvrtého hemu nastáva 500 krát rýchlejšie ako prvá). Preto existuje spolupráca medzi centrami, ktoré viažu kyslík. Zákony reakcie G. s oxidom uhoľnatým (CO) sú rovnaké ako pre kyslík, ale afinita G. k CO je takmer 300-krát vyššia ako pre kyslík.2, ktorý spôsobuje vysokú toxicitu oxidu uhoľnatého. Pri koncentrácii CO vo vzduchu 0,1% sa teda zistilo, že viac ako polovica množstva krvi nie je spojená s kyslíkom, ale s oxidom uhoľnatým. V tomto prípade je tvorba karboxyhemoglobínu neschopná prenosu kyslíka.

Regulátory procesu oxygenácie hemoglobínu. Vodíkové ióny, organické fosfáty, anorganické soli, teplota, oxid uhličitý a niektoré ďalšie látky, ktoré regulujú afinitu G. k kyslíku v súlade s fiziolom, majú veľký vplyv na procesy okysličovania a deoxygenácie. požiadavky na telo. Závislosť G. afinity k kyslíku od pH média sa nazýva Bohrov efekt (pozri Verigov efekt). Rozlišujte kyslé (pH 6). Najväčší fiziol. „alkalický“ Bohrov efekt je významný. Jeho molekulárny mechanizmus je spôsobený prítomnosťou niekoľkých pozitívne nabitých funkčných skupín v molekule G., ktorých disociačné konštanty sú oveľa vyššie v deoxyhemoglobíne v dôsledku tvorby soľných mostíkov medzi negatívne nabitými skupinami susedných proteínových reťazcov v molekule G. Počas okysličovania sa soľné mostíky vyskytujú v dôsledku konformačných zmien v molekule G. sú zničené, pH negatívne nabitých skupín sa mení a v roztoku sa uvoľňujú protóny. V dôsledku toho okysličovanie vedie k odstráneniu protónu (H +) z molekuly G. a naopak, k zmene hodnoty pH, t. J. Nepriamo k koncentrácii iónov H +, média ovplyvňuje pridanie kyslíka do G. H + sa tak stáva ligandom, ktorý sa viaže prevažne na deoxyhemoglobín, a tým znižuje jeho afinitu k kyslíku, t. J. Zmena hodnoty pH k kyselinovej strane spôsobuje posun QB doprava. Okysličovací proces je endotermický a zvýšenie teploty podporuje elimináciu kyslíka z molekuly G. Preto zvýšenie aktivity orgánov a zvýšenie krvnej teploty spôsobí posun FDC doprava a zvýši sa prívod kyslíka do tkanív..

Zvláštnu reguláciu okysličovacieho procesu vykonávajú organické fosfáty lokalizované v červených krvinkách. Najmä 2,3-difosfoglycerát (DPG) významne znižuje G. afinitu k kyslíku, čo prispieva k štiepeniu O2 z oxyhemoglobínu. Účinok DPH na G. sa zvyšuje so znižujúcim sa pH (v rámci fiziolu, región), preto sa jeho účinok na KDK G. prejavuje vo väčšej miere pri nízkych hodnotách pH. DFG sa viaže prevažne na deoxyhemoglobín v molárnych pomeroch 1: 1, vstupuje do vnútornej dutiny svojej molekuly a vytvára 4 soľné mostíky s dvoma alfa-NH2-skupiny valínových zvyškov beta reťazcov a zjavne s dvoma imidazolovými skupinami histidínových H-21 (143) beta reťazcov. Vplyv DPG klesá so zvyšujúcou sa teplotou, t.j. proces väzby DPG na molekulu G. je exotermický. To vedie k tomu, že v prítomnosti DPH podstatne klesá závislosť procesu okysličovania od teploty. Preto je normálne uvoľňovanie kyslíka krvou možné v širokom rozsahu teplôt. ATP, pyridoxalfosfát a iné organické fosfáty majú podobný účinok, aj keď v menšej miere. Koncentrácia organických fosfátov v červených krvinkách má teda významný vplyv na respiračné funkcie G., rýchlo sa prispôsobuje rôznym fyziolom a patolom, stavom spojeným so zhoršenou oxygenáciou * (zmeny obsahu kyslíka v atmosfére, strata krvi, regulácia prenosu kyslíka z matky plodu cez placentu atď.). Takže pri anémii a hypoxii v červených krvinkách sa zvyšuje obsah DFG, čo posúva CDK doprava a spôsobuje veľký návrat kyslíka do tkanív. Mnoho neutrálnych solí (acetáty, fosforečnany, chloridy draslíka a sodíka) tiež znižujú G. afinitu k kyslíku. Tento účinok závisí od povahy látky a je podobný účinku organických fosfátov. V prítomnosti vysokej koncentrácie soli dosahuje G. afinita pre kyslík minimum - v rovnakom rozsahu pre rôzne soli a DPG, t.j. obe soli a DPG si navzájom konkurujú o rovnaké väzbové miesta na G. Napríklad., vplyv DFG na G. afinitu k kyslíku zmizne v prítomnosti 0,5 M chloridu sodného.

Už v roku 1904 Bohr (Ch. Bohr) a kol. vykazovali pokles afinity G. k kyslíku so zvýšením parciálneho tlaku oxidu uhličitého v krvi.

Zvýšenie obsahu oxidu uhličitého primárne vedie k zmene pH média, avšak hodnota P50 klesá vo väčšej miere, ako by sa očakávalo pri takomto poklese

hodnota pH. Je to kvôli špecifickému vzťahu k oxidu uhličitému s nenabitými alfa-NH2 skupinami alfa reťazcov a prípadne beta reťazcami G. s tvorbou karbamátov (karbhemoglobín) podľa nasledujúcej schémy:

Deoxyhemoglobín viaže viac oxidu uhličitého ako HbO2. V červených krvinkách prítomnosť DPH konkurenčne inhibuje tvorbu karbamátov. Pomocou karbamátového mechanizmu sa z tela zdravých ľudí v pokoji odstraňuje až 15% oxidu uhličitého. Viac ako 70% pufrovacej kapacity krvi poskytuje G. nachádzajúci sa v nej, čo vedie k významnej nepriamej účasti G. na prenose oxidu uhličitého. Keď krv preteká tkanivami HbO2 prechádza na deoxyhemoglobín, pričom viaže súčasne ióny H +, a tým prekladá H2CO3 v hco3 -. S priamou a nepriamou účasťou G. sa viac ako 90% oxidu uhličitého viazaného z tkanív na krv viaže a prenáša do pľúc..

Je dôležité, že všetky vyššie uvedené KDK regulátory posunu (H +, DFG, CO2) sú vzájomne prepojené, čo má veľký význam pri mnohých vznikajúcich patolských podmienkach. Takže zvýšenie koncentrácie DPG v červených krvinkách je výsledkom zložitých zmien v ich metabolizme, pri ktorých je hlavným stavom zvýšenie pH. Pri acidóze a alkalóze, tiež z dôvodu vzťahu medzi H + a DPH, je hodnota P vyrovnanápäťdesiat.

Metabolizmus hemoglobínu

G. biosyntéza sa vyskytuje v mladých formách erytrocytov (erytroblasty, normoblasty, retikulocyty), do ktorých prenikajú atómy železa obsiahnuté v G. Pri syntéze porfyrínového kruhu sa glycín a kyselina jantárová podieľajú na tvorbe kyseliny 8-aminolevulínovej. Dve z nich sa konvertujú na derivát pyrolu - prekurzor porfyrínu. Globin je tvorený z aminokyselín, t.j. obvyklým spôsobom syntézy proteínov. G. kolaps začína v červených krvinkách a končí ich životný cyklus. Hém sa oxiduje pomocou alfa-metínového mostíka s prerušením väzby medzi zodpovedajúcimi pyrrolovými kruhmi.

Získaný derivát G. sa nazýva verdoglobín (zelený pigment). Je veľmi nestabilný a ľahko sa rozloží na ión železa (Fe 3+), denaturovaný globín a biliverdin.

Pri katabolizme G. má veľký význam komplex haptoglobín-hemoglobín (Hp - Hb). Pri výstupe z erytrocytov do krvného riečišťa je G. v komplexe Hp - Hb ireverzibilne naviazaný na haptoglobín (pozri). Po vyčerpaní celého množstva Hp v plazme sa G. absorbuje proximálnymi kanálikmi obličiek. Väčšina globinov sa rozpadá v obličkách do 1 hodiny.

Hemabolizmus v komplexe Hp - Hb sa vykonáva retikuloendotelovými bunkami pečene, kostnej drene a sleziny za tvorby žlčových pigmentov (pozri). Železo, ktoré sa súčasne štiepi, vstupuje do metabolického fondu veľmi rýchlo a používa sa pri syntéze nových molekúl.

Metódy stanovenia koncentrácie hemoglobínu. V kline sa G. prax zvyčajne určuje kolorimetrickou metódou s použitím Saliho hemometra založeného na meraní množstva hemínu vytvoreného z G. (pozri. Hemoglobinometria). V závislosti od obsahu bilirubínu a methemoglobínu v krvi, ako aj za určitých podmienok patolu však chyba metódy dosahuje + 30%. Spektrofotometrické výskumné metódy sú presnejšie (pozri Spektrofotometria)..

Na stanovenie celkového hemoglobínu v krvi sa používa kyanmethemoglobínová metóda založená na konverzii všetkých derivátov G. (deoxy-Hb, HbO2, HbCO, met-Hb, atď.) V azúrovej met-Hb a zmeraním optickej hustoty roztoku pri 540 nm. Na ten istý účel sa používa pyridín-hemochromogénna metóda. Koncentrácia HbO2 zvyčajne sa určuje absorpciou svetla pri 542 nm alebo plynovou metódou (podľa množstva viazaného kyslíka).

Hemoglobín v klinickej praxi

Stanovenie kvantitatívneho obsahu a kvalitatívneho zloženia G. sa používa v kombinácii s iným hematolom. ukazovatele (hematokritový ukazovateľ, počet červených krviniek, ich morfológia atď.) na diagnostiku niekoľkých patólov, stavov červených krviniek (anémia, erytémia a sekundárna erytrocytóza, hodnotenie stupňa straty krvi, zahusťovanie krvi počas dehydratácie tela a popálenín atď.), na vyhodnotenie účinnosti hemo transfúzie počas liečby atď..

Normálne je obsah G. v krvných priemeroch u mužov 14,5 + 0,06 g% (kolísanie 13,0 - 16,0 g%) a u žien 12,9 + 0,07 g% (12,0— 14,0 g%), podľa L. E. Yarustovskaya a kol. (1969); fluktuácie závisia od veku a ústavných charakteristík tela, fyzického. aktivita, strava, podnebie, parciálny tlak kyslíka v okolitom vzduchu. Koncentrácia G. v krvi je relatívna hodnota, ktorá závisí nielen od absolútneho množstva celkového G. v krvi, ale aj od objemu plazmy. Zvýšenie plazmatického objemu s nezmeneným množstvom G. v krvi môže podceňovať čísla a napodobňovať anémiu pri určovaní G..

Na komplexnejšie hodnotenie obsahu G. sa používajú aj nepriame ukazovatele: stanovenie farebného ukazovateľa, priemerný obsah G. v jednom erytrocyte, priemerná koncentrácia bunky G. vo vzťahu k hematokritu atď..

Zníženie koncentrácie G. v krvi na určitú kritickú hodnotu, ktorá sa vyskytuje pri závažných formách anémie, na 2 - 3 g% alebo nižšie (hemoglobinopénia, oligochrómia), zvyčajne vedie k smrti, avšak pri niektorých typoch hronu, anémii sa niektorí pacienti vďaka vývoju kompenzačných mechanizmov prispôsobujú aj taká koncentrácia.

V patole sa podmienky G. obsahu a počtu červených krviniek nezmenia vždy paralelne, čo sa odráža v klasifikácii anémie (rozlíšiť medzi normo, hypochromickou a hyperchromickou formou anémie); erytrémia a sekundárna erytrocytóza sa vyznačujú zvýšenou koncentráciou G. (hyperchromémia) a zvýšením počtu červených krviniek súčasne.

Takmer všetka krv G. je vnútri červených krviniek; časť z toho je v plazme vo forme komplexu Hp - Hb. Voľná ​​plazma G. je obvykle 0,02 až 2,5 mg% (podľa G. V. Derviza a N.K. Bialka). U niektorých hemolytických anémií sa zvyšuje hladina voľného G v plazme najmä pri intravaskulárnej hemolýze (pozri. Hemoglobinémia)..

V súvislosti s prítomnosťou niekoľkých normálnych typov G. a výskytom abnormálnych hemoglobínov rôzneho pôvodu v krvi (pozri Hemoglobinopatie) v krvi sa veľká pozornosť venuje určovaniu kvalitatívneho zloženia G. červených krviniek („hemoglobínová receptúra“). Takže detekcia zvýšeného množstva G. ako HbF a HbA2 je zvyčajne charakteristická pre niektoré formy beta-talasémie..

Zvýšenie obsahu HbF sa zaznamenalo aj pri iných hematoloch. choroby (akútna leukémia, aplastická anémia, paroxysmálna nočná hemoglobinúria atď.), ako aj infekčná hepatitída, s asymptomatickou dedičnou perzistenciou fetálneho hemoglobínu a tehotenstvom. Koncentrácia frakcie HbA2 v krvi stúpa v prítomnosti nejakej nestabilnej G., intoxikácie a klesá pri anémii s nedostatkom železa..

Pri ontogenéze u ľudí je zaznamenaná zmena v rôznych typoch normálnych G. U plodu (do 18 týždňov) je detegovaná primárna alebo primitívna hemoglobín P (anglická primitíva); jeho odrody sú označené rovnakým spôsobom ako Hb Gower1 a Hb Gower2.

Prevaha primárneho G. zodpovedá obdobiu vitellínovej hematopoézy a v období, po ktorom je prevažne pečeňová krvotvorba prevažne HbF, sa syntetizuje..

Syntéza "dospelého" HbA sa prudko zintenzívňuje v období hematopoézy kostnej drene; obsah HbF u novorodenca predstavuje až 70 - 90% z celkového množstva G. (zvyšných 10 - 30% je vo frakcii HbA). Na konci prvého roku života sa koncentrácia HbF obvykle zníži na 1 - 2%, a podľa toho aj obsah HbA.

Je známe, že sv. 200 abnormálnych (patologických alebo nezvyčajných) variantov G. ktorých výskyt je spôsobený rôznymi dedičnými defektmi pri tvorbe globinových polypeptidových reťazcov.

Objav L. Pauling, Itano (N. A. Itano) a kol. v roku 1949 položil základ pre štúdium molekulárnych chorôb patol, hemoglobín S (kosáčikovitá kosáčikovitá bunka anglického kosáka). Prítomnosť abnormálnej G. v červených krvinkách zvyčajne (ale nie vždy) vedie k rozvoju dedičného hemolytického anemického syndrómu (pozri).

Väčšina opísaných variantov hemoglobínu by sa nemala považovať za patologickú, ale skôr za neobvyklé formy G. S medom. pozícií sú zvlášť dôležité hemoglobíny S, C, D, E, Bart, H, M a veľká skupina (asi 60) nestabilných G. Nestabilné G. sa nazývajú anomálne varianty G., v ktorých nestabilita molekuly pôsobenie oxidačných činidiel, zahrievanie a množstvo ďalších faktorov. G. M-skupiny vznikajú v dôsledku substitúcií aminokyselín v polypeptidových reťazcoch v oblasti kontaktov hemu a globínu, čo vedie nielen k nestabilite molekuly, ale tiež k zvýšenej tendencii k tvorbe methemoglobínu. M-hemoglobinopatia je často príčinou dedičnej methemoglobinémie (pozri).

G. klasifikácia bola pôvodne založená na ich znázornení v poradí, v akom boli otvorené písmenami latinskej abecedy; výnimka sa vzťahuje na normálneho „dospelého“ G. označeného písmenom A a G. fetus (HbF). Písmeno S označuje abnormálnu kosáčikovú bunku G. (synonymum pre HbB). Preto sa písmená latinskej abecedy od A po S považovali za všeobecne uznávané označenia G. Podľa schválenia prijatého na X International Hematol. kongresová (Štokholm, 1964) nomenklatúra G. odteraz sa pri určovaní nových možností neodporúča používať zvyšné písmená abecedy.

Novoobjavené G. formy sa teraz nazývajú v mieste otvorenia pomocou názvu mesta (regiónu), mesta alebo laboratória, kde bol nový G. prvýkrát objavený, a označujú (v zátvorkách) jeho biochemický vzorec, miesto a charakter aminokyselinovej substitúcie. v postihnutom reťazci. Napr. Hb Koln (alfa2beta298 val—> met) znamená, že v kolínskom hemoglobíne bol jeden z beta polypeptidových reťazcov aminokyseliny valín nahradený metionínom v 98. pozícii..

Všetky G. odrody sa navzájom líšia fyzikálnou chémiou. a fyzické vlastnosti a niektoré podľa funkčných vlastností, na ktorých sú založené metódy detekcie rôznych G. variantov na klinike. Bola objavená nová trieda abnormálnej G. so zmenenou afinitou k kyslíku. G. typizácia sa vykonáva elektroforézou a množstvom ďalších laboratórnych metód (testy odolnosti voči alkáliám a tepelná denaturácia, spektrofotometria atď.).

Podľa elektroforetickej mobility sa G. delia na rýchlo sa pohybujúce, pomalé a normálne (majú pohyblivosť identickú s HbA). Nahradenie zvyškov aminokyselín však vždy nevedie k zmene náboja molekuly G., a preto niektoré varianty nemožno elektroforézou zistiť..

Forenzný hemoglobín

G. a jej deriváty v súdnom lekárstve sú určené na zisťovanie prítomnosti krvi na dôkazoch alebo v akýchkoľvek tekutinách pri diagnóze otravy látkami, ktoré spôsobujú G. zmeny, na odlíšenie krvi patriacej plodu alebo novorodencovi od krvi dospelého. Existujú dôkazy o použití dedičných prvkov G. pri vyšetrovaní sporného otcovstva, materstva a výmeny detí, ako aj na účely individualizácie krvi na základe materiálnych dôkazov..

Imunizáciou zvierat ľudským hemoglobínom sa získali sérum zrážajúce hemoglobín. S pomocou týchto sér je možné zistiť prítomnosť ľudskej krvi na mieste študovanom na G..

Pri určovaní prítomnosti krvi v škvrnách sa používa mikrospektrálna analýza a mikrokryštalické reakcie. V prvom prípade sa G. prevedie zásadou a redukčným činidlom na hemochromogén, ktorý má charakteristické absorpčné spektrum (pozri hemochromogén), alebo koncentrovaná kyselina sírová pôsobí na G., čo vedie k tvorbe hematoporfyrínu, ktorý má vo viditeľnej časti spektra typické absorpčné spektrum..

Z mikrokryštalických reakcií sa na stanovenie prítomnosti krvi najčastejšie používajú vzorky na základe získania kryštálov hemochromogénu a heminhydrochloridu. Na získanie kryštálov hemínu z tkaniva so škvrnou vyšetrenou na G. vezmite vlákno a umiestnite na sklenené podložné sklíčko, pridajte k sebe niekoľko kryštálov chloridu sodného a niekoľko kvapiek koncentrovanej kyseliny octovej (Teichmannovo činidlo). Pri zahrievaní (v prítomnosti krvi) z G. sa tvoria kryštály hydrochloridu hemínu (kryštály Teichmanna) - vznikajú hnedé šikmé rovnobežníky, niekedy vznikajú reakcie na získanie kryštálov jódu a hemínu z G. - vznikajú malé čierne kryštály vo forme kosoštvorcových hranolov..

G. deriváty sú pri niektorých otravách spektroskopicky usadené v krvi. Napríklad v prípade otravy oxidom uhoľnatým je karboxyhemoglobín detegovaný v krvi obetí a methemoglobín v prípade otravy látkami tvoriacimi methemoglobín..

V prípade infanticídy môže byť potrebné zistiť prítomnosť krvi novorodenca alebo plodu na základe rôznych významných dôkazov. Pretože v krvi plodu a novorodenca je vysoký obsah HbF a v krvi dospelého - HbA, vyznačujúci sa fyzikálnou chémiou. vlastnosti, G. u novorodenca (plodu) a dospelého možno ľahko rozlíšiť.

V praxi sa najčastejšie používa alkalická denaturácia, pretože G. fetus je odolnejší voči pôsobeniu alkálií ako G. adult. G. zmeny sú stanovené spektroskopicky, spektrofotometricky alebo fotometricky.

Syntéza polypeptidových reťazcov G. sa uskutočňuje pod kontrolou štrukturálnych a (prípadne) regulačných génov. Štrukturálne gény určujú určitú aminokyselinovú sekvenciu polypeptidových reťazcov, regulačné gény určujú rýchlosť ich syntézy (pozri gén)..

Existujúce 6 typov reťazcov normálneho g (Hbα, Hbp, Hbγ, Hb5, Hbε, Hbζ) u ľudí sú kódované 6 génovými lokusmi (a, p, y, δ, ε, ζ). Predpokladá sa, že pre a-reťazce môžu existovať dva lokusy. Okrem toho sa detegovalo 5 rôznych y reťazcov, ktoré sú kódované rôznymi lokusmi. Celkovo teda človek môže mať od 7 do 10 párov štruktúrnych génov, ktoré riadia syntézu G.

Štúdium štádií vývoja ukázalo, že človek má jasnú a vyváženú genetickú reguláciu syntézy rôznych G. V prvej polovici života maternice sú hl u ľudí aktívne. ARR. loci α, γ, ζ, ε-reťazcov (tie sú len krátkodobé, v ranom období embryonálneho života). Po narodení sa súčasne so zastavením miesta gama reťazcov aktivujú lokusy ß, ß reťazcov. Výsledkom takéhoto prechodu je nahradenie fetálneho G. (HbF) dospelými hemoglobínmi - HbA malou frakciou HbA2..

Nejasné otázky zostávajú lokalizáciou lokusov génov, ktoré určujú syntézu génov na chromozómoch, ich väzbu, závislosť aktivácie a represie štruktúrnych génov špecifických a spojených s obdobím ontogenézy génov na pôsobenie regulačných génov, vplyv humorálnych faktorov (napr. Hormónov) atď..

Syntéza glónového reťazca je konkrétnym príkladom proteínovej syntézy v bunke..

Aj keď stále existuje veľa neistoty v regulácii syntézy G., mechanizmy, ktoré riadia rýchlosť transkripcie mRNA (messenger RNA) s DNA, sú zjavne kľúčové. Presná charakterizácia DNA špecificky zodpovednej za syntézu globínu sa nedosiahla. Avšak v roku 1972 bolo možné súčasne v niekoľkých laboratóriách syntetizovať gén, ktorý reguluje syntézu G. Toto sa uskutočňovalo pomocou enzýmu reverznej transkriptázy (pozri Genetické inžinierstvo)..

Hemová časť G. molekuly sa syntetizuje osobitne pomocou série enzymatických reakcií, počínajúc aktívnym sukcinátom (kyselina jantárová) z Krebsovho cyklu a končiac komplexným protoporfyrínovým kruhom s atómom železa v strede.

V procese syntézy proteínov majú globínové reťazce charakteristickú konfiguráciu a hém je „vložený“ do špeciálneho vrecka. Ďalej nastane kombinácia dokončených G. reťazcov s tvorbou tetraméru.

Syntéza špecifickej DNA sa vyskytuje v prekurzoroch erytrocytov iba do štádia ortochromického normoblastu. Počas tohto obdobia sa vytvorí konečná sada globínových polypeptidových reťazcov, ktorá sa spája s hémom, vytvárajú sa všetky druhy RNA a potrebné enzýmy..

Dedičné poruchy G. syntézy sú rozdelené do dvoch veľkých skupín:

1) tzv. štrukturálne varianty alebo anomálie G. primárnej štruktúry - „kvalitné“ hemoglobinopatie typu Hb, S, C, D, E, M, ako aj choroby spôsobené nestabilnými G. a G. so zvýšenou afinitou k O2 (pozri. Hemoglobinopatie),

2) stavy vyplývajúce z narušenej rýchlosti syntézy jedného z globínových polypeptidových reťazcov - „kvantitatívne“ hemoglobinopatie alebo talasémia (pozri).

Pri štrukturálnych variantoch sa môže zmeniť stabilita a funkcia molekuly G. Pri thalassémiách môže byť štruktúra globínu normálna. Pretože oba typy genetického defektu sú bežné v mnohých populáciách ľudí, často sa pozorujú jednotlivci, ktorí sú súčasne heterozygotní pre štrukturálny variant G. a talasémie. Kombinácie rôznych génov tvoria veľmi komplexné spektrum hemoglobinopatií. V niektorých prípadoch môžu mutácie ovplyvniť mechanizmy prepínania syntézy G., čo vedie napríklad k pokračovaniu syntézy plodu G. u dospelých. Tieto stavy sa súhrnne nazývajú dedičné pretrvávanie fetálneho hemoglobínu..

Varianty zlúčených reťazcov zahŕňajú mutanty typu Hb Lepore, anti-Lepore a Keňa. Je najpravdepodobnejšie, že tieto štrukturálne G. anomálie vznikli v dôsledku nerovnakého nehomologického meiotického kríženia medzi úzko spojenými génmi G. V dôsledku toho sú a-reťazce v Hb Lepore normálne a ďalšie polypeptidové reťazce obsahujú časť 8-sekvencie a časť p-sekvencie. polypeptidové reťazce.

Pretože k mutáciám môže dôjsť v ktoromkoľvek z génov, ktoré určujú G. syntézu, môže vzniknúť niekoľko situácií, v ktorých budú jedinci homozygoti, heterozygoti alebo dvojité heterozygoti pre alely anomálneho G. v jednom alebo viacerých lokusoch..

Je známych viac ako 200 štruktúrnych variantov G., z ktorých je charakteristických viac ako 120, a v mnohých prípadoch bolo možné spojiť štrukturálnu zmenu v G. s jej anomálnou funkciou. Najjednoduchší mechanizmus na objavenie nového variantu G. v dôsledku bodovej mutácie (nahradenie jedinej bázy v genetickom kóde) možno demonštrovať na príklade HbS (schéma)..

Účinok substitúcie aminokyselín na fyzikálny chem. Vlastnosti, stabilita a funkcia G. molekuly závisí od typu aminokyseliny, hrany nahradila prvú a jej poloha v molekule. Mnohé mutácie (ale nie všetky) významne menia funkciu a stabilitu molekuly G. (HbM, nestabilné hemoglobíny, hemoglobíny so zmenenou afinitou k O).2) alebo jeho konfiguráciu a množstvo fyzikálnych chem. vlastnosti (HbS a HbC).

Hemoglobíny sú nestabilné

Hemoglobíny sú nestabilné - skupina abnormálnych hemoglobínov, ktoré sú obzvlášť citlivé na oxidačné činidlá, zahrievanie a množstvo ďalších faktorov, čo sa vysvetľuje geneticky určenou náhradou niektorých aminokyselinových zvyškov v ich molekulách inými; preprava takýchto hemoglobínov sa často prejavuje ako hemoglobinopatia (pozri).

V erytrocytoch ľudí - nositelia nestabilných G. sa objavujú tzv. Heinzove telieska, ktoré sú zhlukami denaturovaných molekúl nestabilného G. (vrodená hemolytická anémia s Heinzovými telieskami). V roku 1952 Katie (I. A. Cathie) navrhla dedičnú povahu tejto choroby. Frick (P. Frick), Gitzig (W. H. Hitzig) a Vetke (K. Betke) v roku 1962 prvýkrát na príklade Hb Zürich preukázali, že hemolytická anémia s Heinzovými telieskami je spojená s prítomnosťou nestabilných hemoglobínov. Carrell (R. W. Carrell) a G. Lehmann v roku 1969 navrhli nový názov takýchto hemoglobinopatií - hemolytická anémia v dôsledku prepravy nestabilného G..

Nestabilita G. molekúl môže byť spôsobená nahradením zvyškov aminokyselín pri kontakte s hémom; nahradenie zvyšku nepolárnej aminokyseliny polárnou; narušenie sekundárnej štruktúry molekuly spôsobené nahradením ktoréhokoľvek aminokyselinového zvyšku prolínovým zvyškom; nahradenie aminokyselinových zvyškov v oblasti kontaktov a1p1 a a2β2, čo môže viesť k disociácii molekuly hemoglobínu na monoméry a diméry; delécia (strata) určitých aminokyselinových zvyškov; predĺženie podjednotiek, napríklad dve nestabilné G. - Hb Cranston a Hb Tak majú beta reťazce predĺžené v porovnaní s normálnym hemoglobínom v dôsledku hydrofóbneho segmentu pripojeného k ich C-koncu.

Klasifikácia nestabilného G., ktorú navrhol D. Dacy (J. V. Dacie) a ktorú modifikovali Yu. N. Tokarev a V. M. Belostotsky, je založená na povahe zmien v molekule, ktoré spôsobujú nestabilitu G..

Je opísaný cca. 90 nestabilných G. a varianty so substitúciou aminokyselinových zvyškov v beta reťazcoch molekúl G. sa nachádzajú asi štyrikrát častejšie ako pri nahradení takýchto zvyškov v alfa reťazcoch..

Nosič nestabilného G. je dedený autozomálnym dominantným typom a nosičmi sú heterozygoti. V niektorých prípadoch je výskyt nestabilnej G. prepravy výsledkom spontánnej mutácie. Zníženie stability G. vedie nielen k ľahkému zrážaniu, ale v niektorých prípadoch aj k strate hemu. Substitúcia aminokyselinových zvyškov v miestach kontaktu alfa a beta reťazcov molekuly G. môže ovplyvniť afinitu molekuly k kyslíku, interakciu hémov a rovnováhu medzi tetramérmi, dimérmi a hemoglobínovými monomérmi. U ľudí heterozygotných pre gény nestabilného G. sú syntetizované normálne aj abnormálne nestabilné G., ktoré však rýchlo denaturujú a stanú sa funkčne neaktívnymi..

Závažná hemolytická anémia sa zvyčajne vyskytuje u pacientov, ktorí sú nosičmi nestabilnej G. s vysokým stupňom nestability molekuly..

Pri preprave iných nestabilných klinov G. sú prejavy zvyčajne stredne závažné alebo veľmi zanedbateľné. V mnohých prípadoch (Hb Riverdale - Bronx, Hb Zürich, atď.) Sa preprava nestabilného G. po podaní určitých liekov (sulfonamidy, analgetiká atď.) Alebo vystavení infekciám prejavuje vo forme hemolytických kríz. Niektorí pacienti, napríklad nositelia Hb Hammersmith, Hb Bristol, Hb Sydney a iní, majú kožnú cyanózu spôsobenú zvýšenou tvorbou met- a sulfhemoglobínov. Hemoglobinopatie spôsobené transportom nestabilnej G. by sa mali diferencovať na hemolytickú a hypochromatickú anémiu inej etiológie, a najmä na nedostatok železa a hemolytickú anémiu spojenú s geneticky určeným deficitom enzýmov cyklu pentóza-fosfát, glykolýza atď..

Väčšina ľudí, ktorí sú nositeľmi nestabilnej G. nepotrebujú špeciálne zaobchádzanie. Pri hemolýze je užitočná všeobecná posilňujúca terapia. Všetkým nosičom nestabilného G. sa odporúča upustiť od liekov oxidujúcich látok, ktoré vyvolávajú hemolýzu (sulfonamidy, sulfóny, analgetiká atď.). Krvné transfúzie sú indikované iba pri rozvoji hlbokej anémie. Pri ťažkej hemolýze so zvýšenou sekvestráciou červených krviniek slezinou a hypersplenizmom je indikovaná splenektómia (pozri). Avšak splenektómia u detí (do 6 rokov) sa zvyčajne nevykonáva z dôvodu rizika septikémie.

Metódy detekcie nestabilných hemoglobínov

Štúdia termolability hemoglobínu je najdôležitejším testom na zistenie jeho nestability. Navrhli ho Grimes (AG Grimes) a Meisler (A. Meisler) v roku 1962 a Daisy v roku 1964 a spočíva v inkubácii hemolyzátov zriedených 0,1 M fosfátom alebo tlmivým roztokom Tris-HCl, pH 7,4, pri 50– 60 ° za hodinu. Súčasne sú nestabilné G. denaturované a vyzrážané a množstvo termostabilného G. zostávajúceho v roztoku sa stanoví spektrofotometricky pri 541 nm a vypočíta sa pomocou vzorca:

[Testovacia vzorka] / [kontrolná vzorka] * 100 = = termostabilný hemoglobín (v percentách),

kde E je hodnota extinkcie pri vlnovej dĺžke 541 nm.

Relatívny obsah termolabilnej G. sa rovná 100% - počet termostabilnej G. (v percentách).

Carrell a Kay (R. Kau) v roku 1972 navrhli inkubáciu hemolyzátov v zmesi 17% izopropanol - Tris tlmivý roztok, pH 7,4 pri 37 ° 30 minút..

Hemolýza červených krviniek môže byť spôsobená vodou, pretože použitie chloridu uhličitého alebo chloroformu na tento účel vedie k čiastočnej denaturácii nestabilného G. a skresleniu získaných údajov..

Najbežnejšou metódou na určenie nestabilnej G. je histochémia, metóda na identifikáciu Heinzových telies. Červené krvinky sa zafarbia kryštalickou fialovou, metyl fialovou alebo sa použije reakcia s acetylfenylhydrazínom. Krv sa preinkubuje jeden deň pri teplote 37 ° C. Malo by sa pamätať na to, že Heinzove telieska sa môžu detegovať aj pri inej hemolytickej anémii, talasémii, pri otrave tvorcami methemoglobínu a niektorými enzýmami..

Elektroforetická separácia hemolyzátov na papieri alebo acetáte celulózy často nevedie k výsledkom, pretože v mnohých nestabilných G. nemá nahradenie aminokyselinových zvyškov v molekule zmenu elektroforetických vlastností molekuly. V tomto ohľade je informatívnejšia elektroforéza v polyakrylamidových a škrobových géloch (pozri Elektroforéza) alebo izoelektrická fokusácia..

U mnohých pacientov, ktorí sú nosičmi nestabilného G., moč neustále alebo niekedy získava tmavú farbu v dôsledku tvorby dipyrolov, čo slúži ako pomerne presný znak prítomnosti nestabilného G..

Bibliografia: Vladimirov G. E. a Panteleeva N. S. Funkčná biochémia, L., 1965;

Korzhuev P.A. Hemoglobin, M., 1964, bibliogr.; Kushakovsky M. S. Klinické formy poškodenia hemoglobínu, L., 1968; Perutz M. Molekula hemoglobínu, v knihe Molecules and cells, ed. G. M. Frank, trans. z angličtiny, s. 7, M., 1966; Tumanov A.K. Základy forenzného lekárskeho vyšetrenia vecných dôkazov, M., 1975, bibliogr. Uspenskaya V. D. O mieste syntézy a katabolizmu haptoglobínu a jeho úlohe pri výmene hemoglobínu, Vopr. med. Chemistry, zväzok 16, č. 3, str. 227, 1970, bibliogr.; Harris G. Základy biochemickej ľudskej genetiky, trans. z angličtiny, s. 15, M., 1973; Sharonov Yu a Sharonova N. A. Štruktúra a funkcie hemoglobínu, Molecular Biol., Zv. 9, č. 1, str. 145, 1975, bibliogr.; Sharashe S. Hemoglobíny so zmenenou afinitou k kyslíku, Clin. Haemat., V. 3, str. 357, 1974, bibliogr.; Giblett E. R. Genetické markery v ľudskej krvi, Philadelphia, 1969; Hemoglobín a štruktúra a funkcia červených krviniek, ed. G. J. Brewer, N. Y. - L., 1972; HuehnsE. R. Genetická kontrola syntézy alfa-reťazca hemoglobínu, Haematologia, v. 8 str. 61, 1974, bibliogr.; Lehmann H. a. Hemoglobíny Huntsman R. G. Man, Philadelphia, 1974; Perutz M. F. Croonská prednáška, 1968, Molekula hemoglobínu, Proc, roy, Soc. B., v. 173, s. 113, 1969; Perutz M. F. a. Lehmann H. Molekulárna patológia ľudského hemoglobínu, Náture (Lond.), V. 219, str. 902, 1968; RoughtonF. J. Niektoré nedávne práce o interakciách kyslíka, oxidu uhličitého a hemoglobínu, Biochem. J., v. 117, str. 801, 1970; Stamatoyannoponlos G. a. NuteP. E. Genetická kontrola hemoglobínov, Clin. Haemat., V. 3, str. 251, 1974, bibliogr.; Van Assendelft O. W. Spektrofotometria derivátov hemoglobínu, Assen, 1970; Weatherall D. J. Molekulárny základ pre niektoré poruchy hemoglobínu, Brit, med. J., v. 4, str. 451, 516, 1974; Weatherall D. J. a. Clegg J. B. Molekulárny základ talasémie, Brit. J. Haemat., V. 31, suppl., P. 133, 1975; Wintro-b e M. M. Clinical hematology, Philadelphia, 1974.

Hemoglobíny sú nestabilné - Didkovsky N.A. a kol., Hemoglobin Volga 27 (B9) alanín -> kyselina asparágová (nový abnormálny hemoglobín so silnou nestabilitou), Probl, hematol a krvná transfúzia, zväzok 22, č. 4, s. 30, 1977, bibliogr.; Idelsson L. I., Didkovsky N. A. a Ermilchenko G. V. Hemolytická anémia, M., 1975, bibliogr.; BunnH. F., zabudnite na B. G. a. Ranney H. M. Human hemoglobins, Philadelphia, 1977, bibliogr.; Lehmann H. a. Kynosh P. A. Varianty ľudského hemoglobínu a ich charakteristiky, Amsterdam, 1976.


A. P. Andreeva; Yu H. Tokarev (drahokam a gén.), A.K. Tumanov (súd.); Yu H. Tokarev, V. M. Belostotsky.

Je Dôležité Mať Na Pamäti Dystónia

O Nás

Čo je to alkalická fosfatáza??Alkalická fosfatáza je špecifický enzým patriaci do skupiny hydroláz. Na to, aby telo úspešne podstúpilo defosforylačné reakcie, je nevyhnutné: odstránenie fosfátu z organických látok, ku ktorému dochádza na molekulárnej úrovni.